利用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱及圆二色(CD)光谱研究了模拟生理条件下的氨基己酸(ACA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 实验结果分析表明,氨基己酸对BSA的内源性荧光具有猝灭作用,属于动态猝灭过程. 计算了2种温度下ACA-BSA体系的结合常数、结合位点数及反应的热力学参数ΔG、ΔH和ΔS分别约为-21.00 kJ/mol、-0.64 kJ/mol和-72.00 kJ/(mol·K),由此推出了二者主要通过氢键和范德华力形成摩尔比为1∶ 1的复合物. 依据Frster非辐射能量转移理论求得二者之间的结合距离为2.3 nm. 位点取代实验指出氨基己酸主要结合在位点Site I. CD光谱表明,氨基己酸诱导了BSA分子二级结构微变.
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